Specialdesignade molekyler kan stoppa Alzheimers
En ny strategi för att behandla Alzheimers sjukdom är på väg att utvecklas av forskare världen över. Den bygger på så kallade proteashämmare, molekyler som hindrar ett enzym att klyva fram skadliga proteinfragment i hjärnan.
Alzheimers är en smygande, dödlig demenssjukdom som kännetecknas av att plack och nystan av styva proteintrådar, amyloid, bildas och nervceller bryts ned. De bromsmediciner som finns tillgängliga har mycket begränsad effekt och behovet av nya behandlingsmetoder är stort.
I samarbete med det svenska läkemedelsföretaget Medivir har forskare vid Linköpings universitet arbetat inom detta viktiga område med att designa och syntetisera kemiska föreningar som hämmar aktiviteten hos proteasenzymet, BACE-1, som anses bidra till uppkomsten av Alzheimers sjukdom. Resultaten hittills är lovande.
– Vi har framställt flera molekyler som visat effekt i tidiga testsystem. Samspelet mellan en av de mest aktiva inhibitorerna och proteasenzymets yta har beskrivits i detalj med hjälp av röntgenkristallografi, säger Marcus Bäck, organisk kemist som lägger fram resultaten i sin doktorsavhandling vid LiU.
En proteashämmare utövar sin effekt genom att binda starkt till proteasets (enzymets) yta och därmed oskadliggöra det. På marknaden finns idag läkemedel med proteashämmare bland annat mot HIV och högt blodtryck.
Forskargruppen vid LiU har även bidragit i Medivirs framgångsrika arbete med att utveckla en läkemedelskandidat mot den kroniska leversjukdomen hepatit C, som nu genomgår klinisk prövning på patienter (fas II) i samarbete med läkemedelsföretaget Tibotec (Johnson & Johnson). Detta läkemedel är byggt på en molekyl som hindrar aktiviteten hos proteaset NS3, vilken är nödvändig för virusets förökning. Även detta projekt beskrivs i avhandlingen.
– Det är mycket ovanligt att ett universitetsprojekt inom läkemedelsområdet leder så här långt, säger Marcus Bäck.
Avhandlingen lades fram 15 maj 2009.
Kontaktinformation
Kontakt:
Marcus Bäck 013-285692, 0708-947567, marba@ifm.liu.se
