Enzymers rörelsemönster påskyndar kemiska reaktioner
Biologiskt liv bygger på kemiska reaktioner. Enzymer är katalysatorer som påskyndar reaktionerna med oerhörd effektivitet och specificitet. Unika rörelsemönster hos enzymer är en av de viktigaste bakomliggande principerna för att dessa livsviktiga reaktioner ska fungera. Det visar Jörgen Ådén, Umeå universitet, i sin avhandling.
Biologiskt liv bygger på kemiska reaktioner. Enzymer är katalysatorer som påskyndar reaktionerna med oerhörd effektivitet och specificitet. Unika rörelsemönster hos enzymer är en av de viktigaste bakomliggande principerna för att dessa livsviktiga reaktioner ska fungera. Det visar Jörgen Ådén, Umeå universitet, i sin avhandling.
Vid en katalys rör sig enzymet längs reaktionsvägen för att bryta och återskapa bindningar. Forskare har sedan tidigare identifierat detaljerade mekanismer för reaktionerna hos många enzymer. Mycket mindre är känt om hur katalysatorn, det vill säga enzymet, rör sig. Jörgen Ådén har i sin avhandling studerat rörelser kopplade till katalys hos två olika modellenzymer, huvudsakligen med hjälp av en metod som kallas kärnmagnetisk resonansspektroskopi (NMR).
Ett substrat är den molekyl som binder till den aktiva ytan i ett enzym. Tidigare forskning har visat att enzymet och substratet bildar en statisk struktur som bara antar en viss form. Med innovativa NMR-experiment har Jörgen Ådén visat att ett enzym, proteinet adenylatkinas, i själva verket växlar mellan två distinkta former när substratet är bundet till enzymet. Upptäckten har stor potential att ha en allmängiltig betydelse för hur interaktioner mellan protein och substrat fungerar.
– Resultaten ger en fördjupad grundvetenskaplig förståelse inom ett mycket relevant område. Interaktioner mellan proteiner förekommer hos alla levande organismer i de flesta livsviktiga processer och är till exempel viktiga i vårt försvar mot cancer, säger Jörgen Ådén.
I en annan studie visar Jörgen Ådén att mekanismen för hur adenylatkinas veckas till ett funktionellt protein sannolikt även påverkar funktionen hos enzymet. Kopplingen mellan proteinveckning och funktion är ett i det närmaste outforskat fält och Jörgen Ådéns upptäckt banar väg för mer fördjupade studier inom detta område.
Jörgen Ådén är uppvuxen i Hörnefors utanför Umeå. Han är utbildad kemist vid Umeå universitet och är doktorand vid kemiska institutionen i Magnus Wolf-Watz forskargrupp.
För ytterligare information, kontakta gärna:
Jörgen Ådén, kemiska institutionen
E-post: jorgen.aden@chem.umu.se
Telefon: 090-7866576
Om disputationen
Fredagen den 5 november försvarar Jörgen Ådén, kemiska institutionen, Umeå universitet, sin avhandling med titeln ”NMR studies of protein dynamics and structure”. Disputationen äger rum klockan 10.00 i sal KB3A9, KBC-huset. Fakultetsopponent är professor Michael Sattler från Munich Center for Integrated Protein Science at Department Chemie, Technische Universität München, Garching, Germany.
Läs hela eller delar av avhandlingen:
http://umu.diva-portal.org/smash/record.jsf?searchId=2&pid=diva2:356223