Proteiner spelar inte golf
Hur cellernas byggstenar proteinerna blixtsnabbt och alldeles av sig själva hittar sin rätta form är en fråga som fascinerat vetenskapsmän i decennier. Forskare vid Stockholms universitet är nu ett steg närmare svaret på frågan.
Proteinerna kan ses som långa kedjor av legobitar, aminosyror, som kan veckas ihop till ett närmast obegränsat antal former. Men bara en av dessa former är den rätta och proteinet intar denna form direkt, utan att tveka och utan att veckas fel. Vidden på detta konststycke fångas i den så kallade golfparadoxen: om alla tänkbara former ses som rutor på en ofantlig golfbana (proteinets formlandskap), och proteinet liknas vid en blind golfspelare (vilket är rimligt) som tillåts slå 10 000 000 000 000 i sekunden (så snabbt kan proteiner röra sig) skulle det ta länge tid än universums ålder att hitta det rätta hålet. Med andra ord, det skulle inte fungera.
Genom att klippa itu proteiner och knyta ihop dem på nya sätt har en forskargrupp vid Institutionen för biokemi och biofysik, Stockholms universitet, visat att proteiners formlandskap inte alls ser ut som en platt golfbana utan i själva verket är trattformat. Resultaten har publicerats i två artiklar i den vetenskapliga tidskriften Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America (PNAS).
– Proteinerna behöver inte följa en viss väg i formlandskapet utan kan virvla ner på olika sätt, ungefär som vi själva skulle göra i en såphal tratt. En sådan underliggande trattform har man länge misstänkt men den har varit svår att påvisa – om proteinerna hade irrat runt på platta banor hade vår värld fortfarande varit livlös, säger professor Mikael Oliveberg, Institutionen för biokemi och biofysik.
Som en liknelse säger Einsteins allmänna relativitetsteori att jordklotet skapar en försänkning i tidsrum ytan som drar oss mot dess yta – det är denna tidsrums tratt som är gravitationen. I proteinernas värld finns sålunda en gravitation mot en viss form och det är denna formgravitation som gör att vi inte löses upp i en oordnad massa.
– Förståelsen av dessa processer är viktig för att vi ska kunna lära oss skräddarsy nya proteiner för medicinskt och industriellt bruk, och inte minst för att kunna bota svåra sjukdomstillstånd som Alzheimers och ALS där formtrattarna av olika anledningar deformeras så att proteinerna veckas fel och dödar nervcellerna, säger Mikael Oliveberg.
Artiklarna finns att läsa på PNAS:s hemsida, www.pnas.org
Författare är Mikael Oliveberg, Ellinor Haglund och Magnus Lindberg, Institutionen för biokemi och biofysik, Stockholms universitet, samt Eugene Shakhnovich och Isaac Hubner, Department of Chemistry and Chemical Biology, Harvard University.
För mer information:
Professor Mikael Oliveberg, tfn 08-16 24 59, 0730-753562 (endast 14-17 februari), e-post mikael.oliveberg@dbb.su.se. (För bild på Mikael Oliveberg, kontakta Maria Sandqvist, tfn 08-16 13 77, e-post maria.sandqvist@eks.su.se)
