Ny kunskap om proteiner i bakterier
Avhandlingen handlar om en grupp av proteiner, Clp proteiner, där vissa hjälper och kontrollerar att andra proteiner antar sin rätta form, så kallade chaperoner, medan andra kan bryta ned proteiner som ej längre fungerar eller som är felaktiga på något sätt, s.k. proteaser.
Icke fungerande eller felaktiga proteiner som inte avlägsnas från cellen kan ställa till stor skada genom att de “klumpar ihop sig”. Hos människan kan dessa proteinaggregat bland annat ge uphov till sjukdomar som till exempel Alzhemiers.
Ett av dessa proteiner kallas ClpP. Vi människor har bara ett sådant protein. Cyanobakterier däremot har tre stycken olika ClpP proteiner och växter sex stycken. Cyanobakterier, som också kallas för blå-gröna alger, är föregångarna till kloroplasten i vanliga växter och använder sig, liksom växter, av solljuset som energikälla i fotosyntesen. Men varför behöver fotosyntetiserande organismer så många olika ClpP proteiner? I denna studie har vi försökt att besvara denna fråga dels genom att se hur de gener som kodar för dessa proteiner regleras, dels genom att skapa cyanobakterier som saknar dessa proteiner för att se vad som händer.
ClpP1 är livsviktig om cyanobakterien utsätts för UV-B strålning eller för låga temperaturer. Det hjälper cellen att överleva och anpassa sig till den nya livsmiljön. ClpP2 verkar vara viktigt då det finns för lite kväve medan ClpP3 har en mer allmän underhållande funktion i cellen. Cyanobakterier klarar sig utan ClpP1 och ClpP2 om de växer i en bra miljö men ClpP3 måste alltid finnas liksom två andra proteiner, ClpR och ClpX som också ingått i denna studie. ClpR finns bara hos cyanobakterier och växter och det skiljer sig från ClpP proteinet på en viktig punkt. De tre ställen (tre speciella aminosyror) i ClpP som ger dess karaktäristiska aktivitet, finns inte i ClpR och vi vet därför ännu inte hur detta protein fungerar eller vilken uppgift det har.
Slutsatsen blir att alla dessa proteiner behövs och är viktiga under olika situationer – de kan inte ersätta och göra varandras jobb. För att vidare kunna förstå vad varje protein gör och varför det är viktigt har vi börjat att rena fram varje protein för sig för att kunna göra mera detaljerade biokemiska undersökningar.
Jenny Schelin är född och har bott i Skövde fram till 1993. Sedan dess har hon studerat och bott i Umeå.
Torsdagen den 12 december försvarar Jenny Schelin, institutionen för fysiologisk botanik, Umeå Plant Science Centre, Umeå universitet sin doktorsavhandling med titeln: Characterisation of Clp proteins in the cyanobacterium Synechococcus. Regulation and function of ClpP, ClpR and ClpX. Svensk titel: Karaktärisering av Clp proteiner i cyanobakterien Synechococcus. Reglering och funktion av ClpP, ClpR och ClpX.
Disputationen äger rum kl. 10.00 i KBC-huset, hörsal KB3B1.
Fakultetsopponent är Dr. Francis-André Wollman, Laboratoire de Physiologie Membranaire et Moléculaire du Chloroplaste, Institut de Biologie Physico-Chimique, CNRS UPR 1261, Paris, Frankrike
Kontaktinformation
Jenny Schelin nås på:
Tel: 090-17 83 30 , hem
090- 786 65 18, jobbet
E-post: jenny.schelin@plantphys.umu.se
