Forskning.se - Den nationella forskningsportalen

Ny upptäckt om bakgrunden till ALS

2012-12-13 Pressmeddelande från Umeå universitet
En ny överraskande upptäckt om ALS har gjorts genom experiment vid Umeå universitet. I samarbete med portugisiska kolleger påvisade forskarna ytterligare en faktor bakom den dödliga nervsjukdomen.
ALS beror på att sjuka proteiner klumpar ihop sig till så kallade amyloider och förstör nervcellerna. De nya rönen handlar om att proteinet S100A6 bidrar till denna amyloidbildning i samspel med det sedan tidigare kända SOD1. Rönen gjordes vid Institutionen för medicinsk kemi och biofysik. De publiceras nu i tidskriften The Journal of Biological Chemistry.

Resultaten kom fram vid ett nära samarbete mellan professorerna Ludmilla Morozova-Roche i Umeå (bilden) och Claudio Gomes vid Lissabons universitet i Portugal, som tillsammans med Hugo Botelho besökte Umeå för gemensamma experiment. Forskarna undersökte S100A6, som deltar i regleringen av flera processer i cellerna och styr deras tillväxt. Frågan var om och hur det kan påskynda eller bromsa amyloidbildningen. Det finns större mängder av S100A6 i cellerna hos patienter med neurodegenerativa sjukdomar och ämnet används som en markör för att påvisa ALS.

I experimenten studerade forskarna sambandet mellan S100A6 och SOD1 (superoxiddismutas), som sedan flera år är känt för att ligga bakom ALS. Om SOD1 är felveckat bildar det amyloida strukturer. I mikroskop studerade forskarna amyloidbildningen under varierande förhållanden, till exempel olika kalciumkoncentrationer eller temperaturer. För första gången kunde forskarna då observera att S100A6 bildade amyloider utan närvaro av SOD1 om det befann sig i en kalciumfattig miljö. Om båda proteinerna fanns i lösningen ökade bildningen av amyloider med stigande halt av S100A6.

– Vi blev än mer överraskade när vi upptäckte att S100A6 också i en naturlig omgivning, med normal kalciumhalt, kunde påskynda amyloidbildningen tillsammans med SOD1, berättar professor Ludmilla Morozova–Roche.

Hon anser att studien bevisar att S100-proteingruppen har en viktig roll i utvecklingen av ALS och vill studera detta ytterligare. Framöver ska forskargruppen undersöka om och hur S100A6:s aktivitet kan styras för att sedan försöka hitta ämnen som kan bromsa amyloidbildningen och kan bli möjliga faktorer för utvecklingen av läkemedel mot ALS.

Sjukdomen ALS (amyotrofisk lateralskleros) kännetecknas av att de nervceller som styr musklerna förtvinar. Följden blir att musklerna inte får nervimpulser och muskelvävnaden förtvinar eftersom den inte tränas. Vid fulla medvetandet förlamas och försvagas patienten mer och mer, tappar talförmåga och i livets slutskede även lung- och hjärt-musklernas funktion. Umeå universitets ALS-forskning är världskänd och flera viktiga upptäckter kring sjukdomen har tidigare gjorts här.

INFORMATION OCH KONTAKT
För mer information, kontakta gärna professor Ludmilla Morozova-Roche, Institutionen för medicinsk kemi och biofysik, Umeå universitet
tel. 090-786 52 83
mobil 073-620 52 83
e-post ludmilla.morozova-roche@medchem.umu.se 

Referens:
Botelho HM, Leal SS, Cardoso I, Yanamandra K, Morozova-Roche LA, Fritz G, Gomes CM: S100A6 amyloid fibril formation is calcium-modulated and enhances superoxide dismutase-1 (SOD1) aggregationlänk till annan webbplats, öppnas i nytt fönster. The Journal of Biological Chemistry, 287, 42233-42242 (7 december 2012).

KONTAKT
Arkiv

Nyheter

    1. Diabetesutbildning för livet
      16 aprLunds universitet
    2. Massdöd bland djur kan undersökas med ny metod
      16 aprGöteborgs universitet
    3. Effektiva produktionssystem för flerbostadshus
      16 aprLinköpings universitet
    4. Värdet av praktisk kunskap inom socialt arbete bör öka
      16 aprÖrebro universitet
    5. Forskare transplanterar odlad matstrupe
      16 aprKarolinska Institutet
    1. Leva som vi lär: Om hållbar konsumtion
      15 aprStockholms universitet
    2. Bättre webbsidor får oss att köpa mer
      15 aprUppsala universitet
    3. Nya arbetsprocesser och teknik förändrade byggindustrin
      14 aprGöteborgs universitet
    4. Akupunktur och samtal effektivt vid stressrelaterad psykisk ohälsa
      14 aprGöteborgs universitet
    5. Lösenord på nätet är ofta svagare än vad användarna tror
      14 aprBlekinge Tekniska Högskola
    1. Koldioxid har dubbla roller i fotosyntesen
      14 aprUmeå universitet
    2. Flera perspektiv måste mötas gällande begreppet arbetsförmåga
      14 aprHögskolan i Jönköping
    3. “Stadsplaneringsdebatten i Sverige är oinformerad”
      11 aprHögskolan i Jönköping
    4. Dålig härmning kan ge framgång
      11 aprStockholms universitet
    5. Nationalekonomiska teorier förbättras
      10 aprHögskolan i Jönköping
Arkiv

Forskarporträtt

    1. "Jag vill känna att jag har gjort skillnad"
      14 oktMälardalens högskola
    2. IT-pussel för ett hållbart samhälle
      26 sepÖrebro universitet
Om forskning.se
Forskning.se samlar och publicerar forskningsinformation, till nytta och glädje för alla som vill veta något om forskning. Nyheterna hämtas till stor del från landets universitet och lärosäten. Redaktionen på forskning.se producerar även eget redaktionellt material i form av artiklar och aktuella kunskapsöversikter, så kallade teman.

Läs mer om forskning.se

Våra ägare
Kontakt
Västra järnvägsgatan 3,
Box 1035, 101 38 Stockholm
Telefon: 08-546 44 000 |  Fax 08-546 44 192
E-post: red@forskning.se

Redaktionen är verksam i Vetenskapsrådets lokaler i Stockholm. Kontakta redaktionen

Forskning.se använder cookies. Läs mer om dessa här.