Forskning.se - Den nationella forskningsportalen

Ny upptäckt om bakgrunden till ALS

2012-12-13 Pressmeddelande från Umeå universitet
En ny överraskande upptäckt om ALS har gjorts genom experiment vid Umeå universitet. I samarbete med portugisiska kolleger påvisade forskarna ytterligare en faktor bakom den dödliga nervsjukdomen.
ALS beror på att sjuka proteiner klumpar ihop sig till så kallade amyloider och förstör nervcellerna. De nya rönen handlar om att proteinet S100A6 bidrar till denna amyloidbildning i samspel med det sedan tidigare kända SOD1. Rönen gjordes vid Institutionen för medicinsk kemi och biofysik. De publiceras nu i tidskriften The Journal of Biological Chemistry.

Resultaten kom fram vid ett nära samarbete mellan professorerna Ludmilla Morozova-Roche i Umeå (bilden) och Claudio Gomes vid Lissabons universitet i Portugal, som tillsammans med Hugo Botelho besökte Umeå för gemensamma experiment. Forskarna undersökte S100A6, som deltar i regleringen av flera processer i cellerna och styr deras tillväxt. Frågan var om och hur det kan påskynda eller bromsa amyloidbildningen. Det finns större mängder av S100A6 i cellerna hos patienter med neurodegenerativa sjukdomar och ämnet används som en markör för att påvisa ALS.

I experimenten studerade forskarna sambandet mellan S100A6 och SOD1 (superoxiddismutas), som sedan flera år är känt för att ligga bakom ALS. Om SOD1 är felveckat bildar det amyloida strukturer. I mikroskop studerade forskarna amyloidbildningen under varierande förhållanden, till exempel olika kalciumkoncentrationer eller temperaturer. För första gången kunde forskarna då observera att S100A6 bildade amyloider utan närvaro av SOD1 om det befann sig i en kalciumfattig miljö. Om båda proteinerna fanns i lösningen ökade bildningen av amyloider med stigande halt av S100A6.

– Vi blev än mer överraskade när vi upptäckte att S100A6 också i en naturlig omgivning, med normal kalciumhalt, kunde påskynda amyloidbildningen tillsammans med SOD1, berättar professor Ludmilla Morozova–Roche.

Hon anser att studien bevisar att S100-proteingruppen har en viktig roll i utvecklingen av ALS och vill studera detta ytterligare. Framöver ska forskargruppen undersöka om och hur S100A6:s aktivitet kan styras för att sedan försöka hitta ämnen som kan bromsa amyloidbildningen och kan bli möjliga faktorer för utvecklingen av läkemedel mot ALS.

Sjukdomen ALS (amyotrofisk lateralskleros) kännetecknas av att de nervceller som styr musklerna förtvinar. Följden blir att musklerna inte får nervimpulser och muskelvävnaden förtvinar eftersom den inte tränas. Vid fulla medvetandet förlamas och försvagas patienten mer och mer, tappar talförmåga och i livets slutskede även lung- och hjärt-musklernas funktion. Umeå universitets ALS-forskning är världskänd och flera viktiga upptäckter kring sjukdomen har tidigare gjorts här.

INFORMATION OCH KONTAKT
För mer information, kontakta gärna professor Ludmilla Morozova-Roche, Institutionen för medicinsk kemi och biofysik, Umeå universitet
tel. 090-786 52 83
mobil 073-620 52 83
e-post ludmilla.morozova-roche@medchem.umu.se 

Referens:
Botelho HM, Leal SS, Cardoso I, Yanamandra K, Morozova-Roche LA, Fritz G, Gomes CM: S100A6 amyloid fibril formation is calcium-modulated and enhances superoxide dismutase-1 (SOD1) aggregationlänk till annan webbplats, öppnas i nytt fönster. The Journal of Biological Chemistry, 287, 42233-42242 (7 december 2012).

KONTAKT
Arkiv

Nyheter

    1. Gifter på jobbet kan öka risken för Parkinsons sjukdom
      30 sepÖrebro universitet
    2. Ingen koppling mellan adhd-medicinering och drogmissbruk
      30 sepLunds universitet
    3. Löfte om effektivare framtida solceller
      30 sepUmeå universitet
    4. Stor polarforskningsexpedition går iland
      30 sepPolarforskningssekretariatet
    5. Ny inlärningsmekanism för enskilda nervceller
      30 sepLunds universitet
    1. Flerdimensionella betyg förutspår kommande studieresultat
      30 sepGöteborgs universitet
    2. De löser problemet med arsenik i vattnet
      29 sepKTH
    3. Arkeologiska fynd av glas sprider nytt ljus över Gamla Lödöse
      29 sepGöteborgs universitet
    4. Modell kan hjälpa datorer att förstå vardagliga argument
      29 sepGöteborgs universitet
    5. Statens konstnärsbidrag granskas
      29 sepUppsala universitet
    1. Molekyl som skyddar kvinnors ägg identifierad av forskare i Göteborg
      29 sepGöteborgs universitet
    2. Bildämnet – lika mycket för alla, men kanske lite mer för tjejer
      29 sepUmeå universitet
    3. Nytt smart och miljövänligt batteri löser flera problem
      29 sepUppsala universitet
    4. Sovjetnostalgin banade väg för dagens Ryssland
      29 sepSödertörns högskola
    5. Sluta röka! Språkliga strategier i texter om tobak
      26 sepLinnéuniversitetet
Arkiv

Forskarporträtt

    1. Flexit öppnade många dörrar
      21 augRiksbankens Jubileumsfond
Om forskning.se
Forskning.se samlar och publicerar forskningsinformation, till nytta och glädje för alla som vill veta något om forskning. Nyheterna hämtas till stor del från landets universitet och lärosäten. Redaktionen på forskning.se producerar även eget redaktionellt material i form av artiklar och aktuella kunskapsöversikter, så kallade teman.

Läs mer om forskning.se

Våra ägare
Kontakt
Västra järnvägsgatan 3,
Box 1035, 101 38 Stockholm
Telefon: 08-546 44 000 |  Fax 08-546 44 192
E-post: red@forskning.se

Redaktionen är verksam i Vetenskapsrådets lokaler i Stockholm. Kontakta redaktionen

Forskning.se använder cookies. Läs mer om dessa här.