| Ja, ofta |
|
272 | |||
|---|---|---|---|---|---|
| Ibland |
|
61 | |||
| Nej, inte alls |
|
24 | |||
| Vet inte |
|
25 |
Totalt antal röster: 382
Visa tidigare frågor
Proteiner är långa kedjor av aminosyror som kopplas ihop i en viss ordning utifrån vår genetiska kod. För att aktiveras måste varje kedja veckas ihop till en specifik struktur i cellerna.
— Frågan är hur kedjorna veckar ihop sig. Naturen vet hur man gör, proteiner veckas hela tiden i levande organismer. Skulle kedjorna slumpmässigt testa olika former skulle det ta oändlig tid, istället måste det finnas något som styr dem åt rätt håll, konstaterar Pernilla.
Pernilla som är professor i biologisk kemi har gjort många grundläggande upptäckter om hur proteiner som binder metaller (metallproteiner) eller proteiner som binder till andra protein kedjor (oligomerer) kopplar ihop veckning och binding. Många av de viktigaste proteinerna i cellen behöver binda metaller eller andra proteinkedjor för att utföra sitt arbete. Dessutom är fria metaller farliga och felaktiva protein-protein bindingar kan leda till sjukdomar.
— Det verkar som att metaller kan binda till kedjan före veckningen och påskynda bildandet av det aktiva proteinet. Vi har i ett fall sett att processen går 1000 gånger snabbare om en kopparjon binder till proteinet innan det veckar sig jämfört med tvärt om.
Sedan några år tillbaka studerar hon också hur stor betydelse cellmiljön har för proteiners egenskaper som veckning, form och funktion.
— Proteinveckning har oftast studerats i vattenlösning. Men cellerna är fyllda med andra proteiner, DNA, ribosomer med mera; upp till 40 procent av cellvolymen kan vara upptagen av andra molekyler. Denna minskning av tilljänglig volym kan påverka proteiner på många olika sätt, men ingen har testat detta och gjort biofysikaliska experiment i miljöer som efterliknar cellen tidigare.
Pernilla och hennes kollegor gjorde nyligen en oväntad upptäckt.
— Det visade sig att det hopveckade proteinet blev mer stabilt samtidigt som det veckade sig snabbare i naturtrogen cellmiljö. Detta stämmer överens med teroetiska beräkningar. Det ingen kunnat gissa var att vi fann att proteinets form också kunde ändras i cellmiljö jämfört med i vattenlösning.
Formen på ett protein har en avgörande roll för proteinets funktion.
— Vi experimenterade med ett modellprotein från Borrelia bakterien. I den vanliga veckade formen av proteinet som finns i utspädd lösning så syns inte en viktig antigen, men när proteinet placerades i cell-liknande miljö kollapsade det till en sfär och då poppade denna antigen ut och blev synlig. Detta kan förklara varför det bildas så många antikroppar till denna antigen vid infektion, en fråga som tidigare varit oklar.
Hur koppar transporteras i cellerna till behövande proteiner är ett annat viktigt område för Pernilla Wittung-Stafshede nu.
— Det finns ingen fri koppar i cellerna, det är farligt, utan instället finns dedikerade proteiner som transporterar metallen till behövande proteiner. Ingen vet ännu hur detta går till på meknaistisk nivå, vad som är drivkraften och hur temporära protein-koppar komplex ser ut.
Eftersom kopparjoner kan spela en stor roll i ALS, Alzheimer och Parkinson är det en viktig gåta att lösa. Koppar har även funnits i mängder vid cancertumörer.
— Om vi förstår hur koppar transporteras normalt i cellen kan vi kanske komma på sätt att förhindra att sjukdomar som påverkas av koppar utvecklas, säger Pernilla Wittung-Stafshede.
Mer om Pernilla:
Hobby: lekplatser (nu för tiden), resor till spännande platser i världen (före vi fick barn)
Dold talang: spelar dragspel
Äter helst: Marabou choklad
Född: 1968
Länk
till orginalintervjun på Umeå universitets hemsida med mer material
| FAS | FORMAS | KK-STIFTELSEN | MISTRA | NATURVÅRDSVERKET | RIKSBANKENS JUBILEUMSFOND | VETENSKAPSRÅDET | VINNOVA | VÅRDALSTIFTELSENI SAMARBETE MED SVERIGES UNIVERSITET OCH HÖGSKOLOR.
